La glutathion peroxydase a été découverte et nommée à l'origine par Mills pour ses propriétés antioxydantes[1] . La glutathion peroxydase est un membre de la famille des enzymes peroxydases, que l'on trouve dans un large éventail d'organismes, y compris les animaux, les plantes, les champignons et les bactéries[2] . À ce jour, cinq glutathion-peroxydases ont été identifiées chez l'homme (glutathion-peroxydase 1, glutathion-peroxydase 2, glutathion-peroxydase 3, glutathion-peroxydase 4, glutathion-peroxydase 6) et cinq chez les rongeurs (glutathion-peroxydase glutathion peroxydase 2, glutathion peroxydase 3, glutathion peroxydase 4) [3-4]. Des études antérieures ont montré que la glutathion peroxydase est étroitement liée au développement de diverses maladies telles que le cancer, les maladies cardiovasculaires, le diabète et l'inflammation[5-7] .
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1 Glutathion peroxydase et cancer
La glutathion peroxydase est exprimée de manière aberrante dans une variété de tumeurs et peut jouer un rôle dans les oncogènes[8] , tels que les cancers du poumon, du foie et du sein[9-12] . Parmi eux, les produits d'expression de la glutathion peroxydase 1 se trouvent principalement dans les tissus à forte tension d'oxygène, tels que les poumons, le foie, les reins, etc., et sont régulés à la hausse dans les tumeurs telles que les cancers du sein, du poumon et du colon, ce qui peut favoriser la progression et la propagation des tumeurs [13-14] ; la glutathion peroxydase 2 est principalement exprimée dans le tractus gastro-intestinal, le foie et les tissus mammaires, et est exprimée de manière sélective dans le tractus gastro-intestinal, le foie et les tissus mammaires. Il a été rapporté que le knockdown de la glutathion peroxydase 2 est plus sensible à l'apoptose induite par H2 O2 et inhibe la prolifération des cellules tumorales[15-16] ; la glutathion peroxydase 3 est la seule sélénocystéine connue pour contenir l'isoforme antioxydante extracellulaire, et son inactivation aberrante peut conduire à la production excessive et à l'accumulation d'espèces réactives de l'oxygène dans les cellules des tissus, entraînant des dommages à l'ADN dans les cellules épithéliales, et conduisant finalement à l'apparition de tumeurs[17] ; la glutathion peroxydase 4 est un régulateur clé de la mort par le fer. La glutathion peroxydase 4 est un régulateur clé de la mort ferreuse, un mode de mort programmée récemment découvert, distinct de l'apoptose et de la nécrose[18] .
Wang Shuo[19] a analysé les différences d'expression de la glutathion peroxydase 1 entre les tissus de carcinome hépatocellulaire et les tissus normaux, ainsi qu'entre différents groupes de patients atteints de carcinome hépatocellulaire à différents stades, sexes et âges, et a recherché dans la base de données les gènes co-exprimés de la glutathion peroxydase 1, pour finalement conclure que la glutathion peroxydase 1 était fortement exprimée dans les tissus de carcinome hépatocellulaire et était étroitement liée à l'apparition, au développement et au pronostic du carcinome hépatocellulaire, et qu'elle pouvait donc être utilisée comme l'un des marqueurs de dépistage du carcinome hépatocellulaire, Liu et al[20] ont montré que le recours ciblé à la voie de réparation de la peroxydation lipidique de la glutathion peroxydase4 joue un rôle important dans le traitement des tumeurs résistantes et réfractaires aux médicaments. An et al[21] ont conclu que la glutathion peroxydase3, qui possède des propriétés d'oxydoréduction, pouvait inhiber efficacement la prolifération, la migration et l'invasion des cellules cancéreuses du poumon. Zhang Bo et al[22] ont découvert que l'expression de la glutathion peroxydase 4 favorisait la phosphorylation de l'Akt et l'EMT cellulaire dans les cellules cancéreuses colorectales, et contribuait à la formation d'une résistance au regrafenib. Wang YX[23] , en étudiant l'expression de la glutathion peroxydase 2 dans les tissus et les cellules du cancer du col de l'utérus, a découvert que la glutathion peroxydase 2 pouvait favoriser la migration et l'invasion des cellules du cancer du col de l'utérus.
2 Glutathion peroxydase et maladies cardiovasculaires
2.1 Glutathion peroxydase et athérosclérose
Le stress oxydatif joue un rôle important dans le développement et la progression de l'athérosclérose et est considéré comme un élément central de l'athérosclérose[24] . Des études ont montré que la glutathion peroxydase1 joue un rôle important dans la protection de la paroi vasculaire contre le stress oxydatif et l'athérosclérose[25] .
Sneddon et al[26] ont montré que les lipides, les cytokines et les antioxydants régulent la glutathion peroxydase 4 de manière complexe et qu'en présence d'une quantité suffisante de sélénium, la glutathion peroxydase 4 peut être bénéfique pour la prévention des processus potentiellement athérogènes. Du Xunbo[28] a pris pour objet de recherche des patients ayant récemment reçu un diagnostic de maladie coronarienne et a principalement étudié la relation entre la variante Pr0200Leu du gène de la glutathion peroxydase 1 et la maladie coronarienne. Il a constaté que le polymorphisme Pr0200Leu est l'un des facteurs de risque de la maladie coronarienne et qu'il existe une interaction positive et additive entre le polymorphisme Pr0200Leu du gène de la glutathion peroxydase 1 et le tabagisme dans la maladie coronarienne précoce, ainsi qu'entre le gène de la glutathion peroxydase 1 et le tabagisme. Dans le développement de la maladie coronarienne précoce, une interaction additive positive entre le polymorphisme Pr0200Leu du gène de la glutathion peroxydase 1 et le tabagisme a été observée, et la variante Pr0200Leu du gène de la glutathion peroxydase 1 a augmenté le risque de maladie coronarienne précoce chez les fumeurs.
2.2 Glutathion peroxydase et hypertension
Les variations des taux de glutathion peroxydase sont étroitement liées à l'apparition et au développement de l'hypertension, et comme les taux de glutathion peroxydase sont significativement plus faibles chez les patients souffrant d'hypertension, la surveillance des variations des taux de glutathion peroxydase peut être utilisée pour refléter la gravité de l'état du patient, prévenir les complications et réduire l'incidence des maladies cardiovasculaires et de la mortalité.
Ji Shulan et al[29] ont constaté que les niveaux de SOD et de glutathion peroxydase étaient plus faibles et les niveaux de LPO plus élevés chez les patients hypertendus que chez les patients normaux, et que les niveaux de SOD et de glutathion peroxydase étaient en corrélation négative avec la tension artérielle. Tan, H. Y. et al[30] ont constaté que l'activité sérique de la glutathion peroxydase et de la catalase était plus faible chez les patients hypertendus que chez les sujets sains. Les résultats d'une étude menée par Zhang Xiaoning[31] ont également montré que les taux de glutathion peroxydase étaient plus faibles chez les patients atteints de SAHOS avec ou sans hypertension que chez les témoins, et que l'activité de la glutathion peroxydase diminuait avec l'aggravation de l'hypertension. Dans une étude portant sur des patients hypertendus atteints de coronaropathie dans une population rurale chinoise Han à Fuxin, dans la province de Liaoning, Hao Ying et al[32] ont constaté que la glutathion peroxydase3 était associée à la maladie au niveau local et qu'elle était associée à l'âge, au tabagisme et à des taux élevés de FPG et de LDL-C en tant que facteurs de coronaropathie chez les patients hypertendus.
2.3 Glutathion peroxydase et autres maladies cardiovasculaires
Les variations des taux de glutathion peroxydase peuvent provoquer des lésions myocardiques et cardiovasculaires et accélérer la progression de la maladie coronarienne. Min Jin[33] a constaté que l'activité de piégeage des radicaux libres de la glutathion peroxydase chez les patients souffrant de maladies cardiovasculaires à haute altitude était significativement inférieure à celle des personnes normales, et a suggéré que la capacité antioxydante pouvait être renforcée par une supplémentation en Se. Doroshow[34] a démontré que la glutathion peroxydase pouvait réguler le niveau intracellulaire des espèces réactives de l'oxygène (ROS) induites par l'adriamycine et jouer un rôle important dans l'apoptose des fibroblastes associée à l'adriamycine et dans l'altération du cycle cellulaire dans le cœur des souris. Il a été démontré que la glutathion peroxydase modulait le niveau intracellulaire des espèces réactives de l'oxygène (ROS) induites par la mycotoxine et jouait un rôle important dans l'apoptose des fibroblastes associée à l'adriamycine et dans les modifications du cycle cellulaire dans le cœur des souris. Ramprasath et al[35] ont constaté que des variations dans des gènes tels que la glutathion peroxydase, entraînant un déséquilibre dans le système oxydatif/antioxydant, accéléraient la progression du diabète et des complications cardiovasculaires diabétiques, en particulier la maladie coronarienne. Il a été démontré qu'une fonction réduite de la glutathion peroxydase 1 augmente le risque de maladie cardiovasculaire chez les patients diabétiques[25] .
3 Glutathion peroxydase et diabète sucré
L'expression et l'activité de la glutathion peroxydase sont étroitement liées au diabète sucré, et l'activité sérique de la glutathion peroxydase peut être utilisée comme indicateur diagnostique prédictif du diabète sucré gestationnel (DSG)[36] . Dans une étude réalisée par Zhao Yajie et al[37] , les activités plasmatiques du glutathion réduit, de la peroxydase et de la glutathion réductase étaient inférieures à celles de la population normale chez les patients atteints de diabète sucré de type II, dépassant la capacité de piégeage des enzymes antioxydantes, ce qui suggère que la capacité antioxydante de l'organisme est gravement altérée, ce qui peut finalement conduire au diabète sucré et à d'autres syndromes.38 Dans une étude réalisée par Schliefsteiner et al, la glutathion peroxydase s'est avérée être un facteur clé dans l'apparition du diabète sucré. Schliefsteiner et al[38] ont montré qu'une diminution de l'activité de la glutathion peroxydase dans les globules rouges était associée au développement d'une résistance à l'insuline, ce qui suggère que les facteurs de risque du diabète peuvent induire une résistance à l'insuline par le biais du stress oxydatif. Les espèces réactives de l'oxygène (ERO) sont des signaux importants pour la sécrétion d'insuline stimulée par le glucose (SISG), et une surproduction ou une exposition prolongée aux ERO peut entraîner une altération de la SISG et/ou le développement du diabète, de faibles niveaux d'ERO, en particulier de peroxyde d'hydrogène, étant nécessaires à la détection du glucose et à la SISG[39-41] .
La glutathion peroxydase 1 est l'une des principales enzymes impliquées dans le piégeage du H2 O2 intracellulaire et des peroxydes lipidiques [42]. Lorsque la glutathion peroxydase 1 est déficiente, l'accumulation excessive de ROS inhibe l'expression génétique ou la production de protéines de facteurs de transcription clés tels que PDX1, ce qui entraîne une réduction de la masse des cellules B des îlots de Langerhans, de la synthèse de l'insuline et de la sécrétion d'insuline. Cependant, lorsque la glutathion peroxydase 1 est surexprimée, la réduction excessive des ROS intracellulaires diminue la sensibilité de la signalisation de l'insuline [43]. Yun et al. [44] ont constaté que la surexpression de la glutathion peroxydase 1 chez les souris (OE) entraînait une augmentation de la sécrétion d'insuline stimulée par le glucose et un excès d'insuline dans le sang. Ce phénotype s'est avéré fortement corrélé à l'expression réduite de la protéine 2 dérivée des îlots régénératifs (REG2) chez les OE, et il a également été constaté que la régulation à la baisse de l'expression de la REG2 dans les îlots présentant une sécrétion excessive de glutathion peroxydase 1 était médiée par la répression transcriptionnelle de ce gène par deux facteurs de transcription répondant aux ROS, AP-1 et DBP. Cela révèle que la glutathion peroxydase 1 est un nouveau régulateur de l'expression de Reg2.
4 Glutathion peroxydase et inflammation
La glutathion peroxydase agit comme un facteur anti-inflammatoire et régule le processus inflammatoire. L'hypercytokinémie et le stress oxydatif sont des facteurs importants qui contribuent à l'insuffisance de la réponse immunitaire au début de la pancréatite aiguë (PA). Urszula et al.45 ont constaté que les concentrations sériques de glutathion peroxydase étaient significativement plus faibles chez les patients atteints de PA sévère que chez les sujets normaux. Xu Weiwei[46] a constaté que les niveaux de glutathion peroxydase dans le liquide du sillon gingival et dans le sérum étaient significativement plus bas chez les patients souffrant d'inflammation parodontale que chez les sujets sains, et qu'après traitement, les niveaux de glutathion peroxydase dans le liquide du sillon gingival et dans le sérum étaient plus élevés qu'avant traitement, ce qui a permis de conclure que les niveaux de glutathion peroxydase dans le liquide du sillon gingival et dans le sérum étaient importants en tant que référence pour l'état des tissus parodontaux. La glutathion peroxydase 4 est une enzyme dépendante du GSH qui s'oppose à la peroxydation dépendante du fer et à la peroxydation des lipides. Chez les patients atteints de colite ulcéreuse (CU) traités avec une formule basée sur la médecine occidentale, l'ajout de yiqi, la désintoxication et l'élimination de la stase sanguine ont entraîné une augmentation de la teneur en protéines de la glutathion peroxydase 4 et une régulation à la hausse de son expression, ce qui atténue la mort par le fer et facilite la réparation des muqueuses.47 Koeberle et al.48 ont étudié le mécanisme anti-inflammatoire de la glutathion peroxydase dans le traitement des patients atteints de CU et ont conclu qu'il s'agissait d'un indicateur important de l'état des tissus parodontaux. Koeberle et al [48] ont étudié le mécanisme anti-inflammatoire de la glutathion peroxydase et ont démontré que la glutathion peroxydase 2 et la glutathion peroxydase 1 ont des fonctions qui se chevauchent dans le contrôle de la synthèse des médiateurs lipidiques de l'inflammation, et qu'elles exercent probablement leurs effets anti-inflammatoires en empêchant la production excessive de prostaglandine E2 (PGE2).
5 Perspectives
L'expression modérée de la glutathion peroxydase joue un rôle important dans le maintien du métabolisme normal de l'organisme, et les gens ont progressivement exploré les preuves qu'elle est étroitement liée à certaines maladies, mais d'après l'étude actuelle, le mécanisme d'action de la glutathion peroxydase n'est toujours pas clair en raison des différents rôles de la glutathion peroxydase dans diverses tumeurs, qui doivent encore être explorées davantage ; le mécanisme spécifique de la glutathion peroxydase dans l'inflammation est encore peu étudié, et la question de savoir si elle participe à la voie des facteurs d'inflammation doit être étudiée davantage ; il n'y a pas d'étude systématique sur la valeur clinique de la glutathion peroxydase dans les maladies. Le mécanisme spécifique de la glutathion peroxydase dans l'inflammation n'est pas bien étudié, et son implication dans la voie inflammatoire doit faire l'objet de recherches plus approfondies ; il n'existe pas d'étude systématique sur la valeur clinique de la glutathion peroxydase dans les maladies.
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